Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente: \n* Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos. \n* Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos. \n* Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas. Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de 10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos. El enlace peptídico es un enlace, covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

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Peptides (from Gr.: πεπτός, peptós "digested"; derived from πέσσειν, péssein "to digest") are biologically occurring short chains of amino acid monomers linked by peptide (amide) bonds. The covalent chemical bonds are formed when the carboxyl group of one amino acid reacts with the amine group of another. The shortest peptides are dipeptides, consisting of 2 amino acids joined by a single peptide bond, followed by tripeptides, tetrapeptides, etc. A polypeptide is a long, continuous, and unbranched peptide chain. Hence, peptides fall under the broad chemical classes of biological oligomers and polymers, alongside nucleic acids, oligosaccharides and polysaccharides, etc. Peptides are distinguished from proteins on the basis of size, and as an arbitrary benchmark can be understood to contain approximately 50 or fewer amino acids. Proteins consist of one or more polypeptides arranged in a biologically functional way, often bound to ligands such as coenzymes and cofactors, or to another protein or other macromolecule (DNA, RNA, etc.), or to complex macromolecular assemblies. Finally, while aspects of the lab techniques applied to peptides versus polypeptides and proteins differ (e.g., the specifics of electrophoresis, chromatography, etc.), the size boundaries that distinguish peptides from polypeptides and proteins are not absolute: long peptides such as amyloid beta have been referred to as proteins, and smaller proteins like insulin have been considered peptides. Amino acids that have been incorporated into peptides are termed "residues" due to the release of either a hydrogen ion from the amine end or a hydroxyl ion from the carboxyl end, or both, as a water molecule is released during formation of each amide bond. All peptides except cyclic peptides have an N-terminal and C-terminal residue at the end of the peptide (as shown for the tetrapeptide in the image).

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